БСЭ БСЭ - Большая Советская Энциклопедия (БЕ) Страница 42

  И. Б. Збарский .

  Лит.: Волькенштейн М. В., Молекулы и жизнь, М., 1965, гл. 3—5; Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. с англ., [2 изд.], М., 1965; Биосинтез белка и нуклеиновых кислот, под ред. А. С. Спирина, М., 1965; Сисакян Н. М. и Гладилин К. Л., Биохимические аспекты синтеза белка, в кн.: Успехи биологической химии, т. 7, М., 1965, с. 3; Молекулы и клетки. [Сб. ст.], пер. с англ., М., 1966, с. 7—27, 94—106; Шамин А. Н., Развитие химии белка, М., 1966; Введение в молекулярную биологию, пер. с англ., М., 1967.

Рис. 1. Соединение аминокислот. Верхняя строка — свободные аминокислоты с боковыми группами R1, R2, R3; нижняя строка — аминокислоты соединены пептидными связями.

Рис. 4. Общая схема биосинтеза белков.

Рис. 3. Модель молекулы миоглобина (пространственная конфигурация молекулы).

Рис. 2. Схема трёхмерной структуры фермента лизоцима. Кружки — аминокислоты; тяжи — пептидные связи; заштрихованные прямоугольники — дисульфидные связи. Видны спирализованные и вытянутые участки полипептидной цепи.

Белковомолочность

Белковомоло'чность, один из важных качественных показателей молочной продуктивности животных. Выражается процентным или весовым содержанием белка в молоке. В молоке различных видов сельскохозяйственных животных содержится общего белка в среднем (%): у коров 3,3—3,4, у буйволиц 4,0, у зебу 4,3, у ячих 5,0, у кобыл 2,1, у ослиц 2,2, у верблюдиц 3,5, у овец 6,0, у коз 4,0, у свиней 7,2. Содержание белка в молоке зависит также от породы, периода лактации, кормления и содержания, здоровья, физиологического состояния животного и других факторов. Например, содержание белка в молоке коров ярославской породы 3,5%, холмогорской 3,3%. У одной и той же породы наибольшее содержание белка в молозиве от 14 до 22%; к 10-му дню после отёла в молоке — среднее для породы, ко 2—3-му мес лактации — наименьшее, к концу лактации опять увеличивается. В период половой охоты, линьки, при истощении количество белка в молоке снижается. Повышенное содержание протеина в рационе, как правило, сопровождается увеличением белка в молоке, но при организации кормления следует учитывать, что белковый перекорм физиологически вреден и экономически невыгоден. Возраст животных и техника доения существенного влияния на Б. не оказывают. Б. — качество наследственное, поэтому в племенном животноводстве необходимо вести отбор и подбор по этому качеству. Большое значение имеет проверка и оценка производителей по Б. их дочерей.

  Лит.: Маркова К. В., Альтман А. Д., Какие факторы влияют на состав молока, М., 1963; Соловьев А. А., Веселова И. А., Содержание белковых веществ в молоке и пути их повышения, «Труды Вологодского молочного института», 1963, в. 46; Методы определения белка в молоке, пер. с голл., М., 1965.

  А. А. Соловьёв.

Белковые железы

Белко'вые же'лезы, все железы, в секрете которых содержится белок. У позвоночных к Б. ж. относятся поджелудочная, слёзные, из слюнных — околоушная (у человека), подчелюстная (у грызунов) и др. К Б. ж. относятся и железы, выделяющие белок яйца . У беспозвоночных, например у слизняков, — это выросты половых путей, у позвоночных — отдельные клетки в стенках яйцеводов .

Белковые искусственные волокна

Белко'вые иску'сственные воло'кна, волокна, получаемые путём химической переработки белков животного или растительного происхождения. В качестве сырья для Б. и. в. применяют в основном белок молока (казеин ), а также белки, содержащиеся в кукурузных зёрнах, земляных орехах и соевых бобах. Б. и. в. формуют из щелочных (NaOH) растворов белков по так называемому мокрому методу (о методах формования волокон см. Волокна химические ). Волокна окрашивают кислотными, протравными и другими красителями, применяемыми для крашения шерсти. Б. и. в. обладают хорошими теплозащитными свойствами, эластичны, мягки на ощупь, не вызывают раздражения кожи, устойчивы к действию слабых растворов минеральных кислот; неустойчивы в растворах едких щелочей. Обычные органические растворители не повреждают Б. и. в., поэтому изделия из них можно подвергать сухой химической чистке. Прочность Б. и. в. по сравнению с другими искусственными волокнами невелика — разрывная длина от 7 до 10 км, потеря прочности при испытании в мокром состоянии составляет 50—70%. В связи с этим Б. и. в. обычно выпускают в виде штапельного волокна и перерабатывают в изделия в смеси с шерстью или хлопком. Б. и. в. применяют для изготовления костюмных, сорочечных и пижамных тканей; фетровых, вязаных и чулочно-носочных изделий; спортивной одежды и одеял.

Белковые корма

Белко'вые корма', корма растительного и животного происхождения с высоким содержанием протеина . Среди зелёных кормов больше всего протеина высокого качества в молодой траве бобовых — от 132 г (у клевера) до 218 г (у бобов кормовых) переваримого протеина на 1 кормовую единицу (корм. ед.). Из зерновых кормов богаты протеином также бобовые: в 1 корм. ед. зерна гороха содержится до 158 г переваримого протеина, бобов 211 г, сои 223 г. Много протеина в муке и отрубях бобовых, пшенице, просе, жмыхах, шротах, пивных, пекарских и кормовых дрожжах. Корма животного происхождения отличаются не только богатством, но и высокой биологической ценностью протеина. В мясной муке 480 г переваримого протеина на 1 корм. ед., в лучших сортах рыбной муки свыше 600 г, в сухой крови до 554 г.

Белковые пластики

Белко'вые пла'стики, пластмассы на основе белков животного или растительного происхождения. Сырьём для Б. п. служит в основном белок молока (казеин ), а также белки, содержащиеся в кукурузных зёрнах, земляных орехах и соевых бобах. В состав Б. п., кроме белков, входят пластификаторы, красители, а также наполнители (для получения непрозрачных изделий). Наиболее распространённый Б. п. — галалит. Для его получения казеин измельчают на вальцах, замешивают с красителями (0,6—1,5% от массы казеина) и пластификаторами (1,3% диметиланилина и 1,4% дифениламина), а затем смесь формуют в червячном прессе при 50—100°С и давлении 10—20 Мн/м2 (100—200 кгс/см2 ). Полученный в виде стержней, лент, труб или ронделей (пуговичных заготовок) продукт отверждают (дубят) в 3—5%-ном водном растворе формальдегида, а затем сушат горячим (50°С) воздухом. Отверждение придаёт Б. п. стойкость в агрессивных средах, повышает их механическую прочность и снижает гигроскопичность. В зависимости от состава композиции получают Б. с широким диапазоном свойств [например, прочность при растяжении от 70 до 105 Мн/м2 (от 700 до 1050 кгс/см2 ), при изгибе от 50 до 120 Мн/м2 (от 500 до 1200 кгс/см2 ); водопоглощение от 7 до 14%]. Б. п. устойчивы к действию органических растворителей и растворов слабых кислот, разрушаются при действии сильных кислот и растворов щелочей, хорошо поддаются механической обработке. Применяют Б. п. в основном для изготовления пуговиц и пряжек (галалит), а также получения износостойких и блестящих плёнок для упаковки пищевых продуктов. Производство Б. п. за рубежом и в СССР сокращается в связи с получением новых синтетических материалов на основе непищевых продуктов.

Белковый минимум

Белко'вый ми'нимум, наименьшее количество белка в пище, необходимое для сохранения азотистого равновесия в организме. Уменьшение белка в пище ниже Б. м. приводит к распаду собственных белков организма. Б. м. зависит от индивидуальных особенностей организма, возраста, упитанности, а также от качества и количества других небелковых компонентов пищи (углеводов, жиров, витаминов и пр.). Количество белка, необходимое для человека или животного, меняется в связи с биологической ценностью пищевых белков, которая определяется содержанием в них различных аминокислот . Многие белки и белковые смеси неполноценны вследствие отсутствия в них определённых аминокислот, которые не могут быть синтезированы в организме человека и животных. Для составления пищевых рационов ориентируются на белковый оптимум, т. е. на количество белка, необходимое для полного обеспечения потребностей организма; для взрослого человека оно равно, в среднем, 80—100 г белка, при тяжёлом физическом труде — 150 г. См. Белки , Белковый обмен , Обмен веществ .

  Г. Н. Кассиль.

Белковый обмен

Белко'вый обме'н, совокупность превращений белков и продуктов их распада — аминокислот в организмах. Б. о. — существенная часть обмена веществ . Поскольку обмен аминокислот тесно связан с обменом других азотистых соединений, Б. о. часто включают в более общее понятие азотистого обмена. У автотрофных организмов — растений (кроме грибов) и хемосинтезирующих бактерий — Б. о. начинается с усвоения неорганического азота и синтеза аминокислот и амидов (см. Азот в организме ). У человека и животных лишь часть аминокислот (т. н. заменимых) может синтезироваться в организме из более простых органических соединений. Другая часть — незаменимые аминокислоты — должна поступать с пищей (обычно в составе белков). Белки, содержащиеся в различных пищевых продуктах, подвергаются в пищеварительном тракте перевариванию (расщеплению под действием протеолитических ферментов — пепсина, трипсина, химотрипсина и др.) до аминокислот, которые всасываются в кровь и разносятся по органам и тканям (см. Пищеварение ).